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1. |
Record Nr. |
UNINA9910309852503321 |
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Autore |
Bailly-Maître Marie-Christine |
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Titolo |
Être historien du Moyen Âge au XXIe siècle : XXXVIIIe Congrès de la SHMESP (Cergy-Pontoise, Évry, Marne-la-Vallée, Saint-Quentin-en-Yvelines, 31 mai-3 juin 2007) / / Société des historiens médiévistes de l’Enseignement supérieur public |
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Pubbl/distr/stampa |
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Paris, : Éditions de la Sorbonne, 2018 |
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ISBN |
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Descrizione fisica |
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1 online resource (304 p.) |
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Altri autori (Persone) |
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BaronNacima |
BaschetJérôme |
BeckCorinne |
BertrandPaul |
BoissellierStéphane |
BoudetJean-Patrice |
Bouhaïk-GironèsMarie |
BourgeoisLuc |
BurghartMarjorie |
BurnoufJoëlle |
CartronIsabelle |
Corti BadiaPaola |
da Motta BastosMario Jorge |
da SilvaMarcelo Cândido |
de Barros AlmeidaNéri |
Duceppe-LamarreFrançois |
DurandAline |
EddéAnne-Marie |
GallandBruno |
GenetJean-Philippe |
GuerreauAnita |
GuianceAriel |
Guizard-DuchampFabrice |
GuyotjeanninOlivier |
Le JanRégine |
MagnaniEliana |
MaireyAude |
MicheauFrançoise |
NefAnnliese |
OffenstadtNicolas |
OschemaKlaus |
Pepke-DurixHannelore |
PereiraMaria Cristina |
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PuigCarole |
RigauxDominique |
Rojas DonatLuís |
ValérianDominique |
Van RenterghemVanessa |
Weill-ParotNicolas |
Société des historiens médiévistes de l’Enseignement supérieur public |
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Soggetti |
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History |
Medieval & Renaissance Studies |
histoire médiévale |
enseigement supérieur public |
histoire des textes |
questionnement épistémologique |
révolution numérique |
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Lingua di pubblicazione |
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Formato |
Materiale a stampa |
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Livello bibliografico |
Monografia |
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Sommario/riassunto |
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Les chercheurs en sciences humaines et sociales s'interrogent depuis une vingtaine d'années sur leurs disciplines et leurs pratiques. L'histoire médiévale n'échappe pas à ce phénomène, même si, contrairement à l'Allemagne, l'historiographie française a davantage produit des bilans qu'une réelle réflexion sur les institutions, les acteurs de la recherche et les pratiques. Ce questionnement épistémologique, qui est au cœur du XXXVIIIe Congrès de la Société des historiens médiévistes de l'enseignement supérieur public, dépasse toutefois les seuls professionnels de l'Histoire, puisqu'il s'agit de réfléchir à ce que représente le Moyen Âge aujourd'hui : la demande sociale envers les médiévistes est plus forte que jamais et se nourrit à la fois du succès de mondes imaginaires, qui s'inspirent ouvertement de lui, et de la recherche d'une identité locale dans un passé millénaire. L'émergence de nouvelles modalités d'élaboration du savoir, en particulier par le décloisonnement des disciplines - les relations entre archéologie et histoire des textes, entre histoire médiévale et littérature, géographie et sciences sociales - tout comme l'examen des formes de sa diffusion - comment enseigner l'histoire médiévale ? - sont autant de défis pour les médiévistes du XXIe siècle. Par ailleurs, les bouleversements provoqués par la révolution numérique touchent directement le travail des historiens. Plusieurs contributions offrent un regard neuf sur les mutations déjà à l'œuvre dans les pratiques en raison de l'informatisation, de la numérisation et de l'utilisation d'Internet : quelles sont les nouvelles relations entre les médiévistes et l'image à l'époque de l'écran global ? Quels sont les enjeux du tournant numérique dans l'édition et l'étude des textes manuscrits ? Les |
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organisateurs ont voulu mener ces réflexions non dans le seul cadre national, mais en associant à leurs travaux les représentants d'autres sociétés de médiévistes venus d'Europe, mais aussi d'Amérique latine,… |
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2. |
Record Nr. |
UNINA9910830958003321 |
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Autore |
Kaltashov Igor A |
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Titolo |
Mass spectrometry in biophysics [[electronic resource] ] : conformation and dynamics of biomolecules / / Igor A. Kaltashov, Stephen J. Eyles |
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Pubbl/distr/stampa |
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Hoboken, N.J., : John Wiley, 2005 |
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ISBN |
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1-280-27538-3 |
9786610275380 |
0-470-24511-5 |
0-471-70517-9 |
0-471-70516-0 |
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Descrizione fisica |
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1 online resource (480 p.) |
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Collana |
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Wiley-Interscience series on mass spectrometry |
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Altri autori (Persone) |
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Disciplina |
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Soggetti |
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Mass spectrometry |
Biophysics |
Biomolecules - Spectra |
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Lingua di pubblicazione |
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Formato |
Materiale a stampa |
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Livello bibliografico |
Monografia |
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Note generali |
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Description based upon print version of record. |
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Nota di bibliografia |
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Includes bibliographical references and index. |
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Nota di contenuto |
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MASS SPECTROMETRY IN BIOPHYSICS; CONTENTS; Preface; 1 General Overview of Basic Concepts in Molecular Biophysics; 1.1. Covalent Structure of Biopolymers; 1.2. Noncovalent Interactions and Higher-order Structure; 1.2.1. Electrostatic Interaction; 1.2.2. Hydrogen Bonding; 1.2.3. Steric Clashes and Allowed Conformations of the Peptide Backbone: Secondary Structure; 1.2.4. Solvent-Solute Interactions, Hydrophobic Effect, Side Chain Packing, and Tertiary Structure; 1.2.5. Intermolecular Interactions and Association: Quaternary Structure; 1.3. The Protein Folding Problem |
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1.3.1. What Is Protein Folding?1.3.2. Why Is Protein Folding So Important; 1.3.3. What Is the Natively Folded Protein and How Do We Define a Protein Conformation?; 1.3.4. What Are Non-native Protein Conformations? Random Coils, Molten Globules, and Folding Intermediates; 1.3.5. Protein Folding Pathways; 1.4. Protein Energy Landscapes and the Folding Problem; 1.4.1. Protein Conformational Ensembles and Energy Landscapes: Enthalpic and Entropic Considerations; 1.4.2. Equilibrium and Kinetic Intermediates on the Energy Landscape; 1.5. Protein Dynamics and Function |
1.5.1. Limitations of the Structure-Function Paradigm1.5.2. Protein Dynamics Under Native Conditions; 1.5.3. Biomolecular Dynamics and Binding from the Energy Landscape Perspective; 1.5.4. Energy Landscapes Within a Broader Context of Nonlinear Dynamics: Information Flow and Fitness Landscapes; References; 2 Overview of "Traditional" Experimental Arsenal to Study Biomolecular Structure and Dynamics; 2.1. X-Ray Crystallography; 2.1.1. Fundamentals; 2.1.2. Crystal Structures at Atomic and Ultrahigh Resolution; 2.1.3. Crystal Structures of Membrane Proteins |
2.1.4. Protein Dynamics and X-Ray Diffraction2.2. Solution Scattering Techniques; 2.2.1. Static and Dynamic Light Scattering; 2.2.2. Small-Angle X-Ray Scattering; 2.2.3. Cryo-Electron Microscopy; 2.2.4. Neutron Scattering; 2.3. NMR Spectroscopy; 2.3.1. Heteronuclear NMR; 2.3.2. Hydrogen Exchange by NMR; 2.4. Other Spectroscopic Techniques; 2.4.1. Cumulative Measurements of Higher Order Structure: Circular Dichroism; 2.4.2. Vibrational Spectroscopy; 2.4.3. Fluorescence: Monitoring Specific Dynamic Events; 2.5. Other Biophysical Methods to Study Macromolecular Interactions and Dynamics |
2.5.1. Calorimetric Methods2.5.2. Analytical Ultracentrifugation; 2.5.3. Surface Plasmon Resonance; 2.5.4. Gel Filtration; 2.5.5. Gel Electrophoresis; References; 3 Overview of Biological Mass Spectrometry; 3.1. Basic Principles of Mass Spectrometry; 3.1.1. Stable Isotopes and Isotopic Distributions; 3.1.2. Macromolecular Mass: Terms and Definitions; 3.2. Methods of Producing Biomolecular Ions; 3.2.1. Macromolecular Ion Desorption Techniques: General Considerations; 3.2.2. Electrospray Ionization; 3.2.3. Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization; 3.3. Mass Analysis |
3.3.1. General Considerations: m/z Range and Mass Discrimination, Mass Resolution, Duty Cycle, Data Acquisition Rate |
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Sommario/riassunto |
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The first systematic summary of biophysical mass spectrometry techniquesRecent advances in mass spectrometry (MS) have pushed the frontiers of analytical chemistry into the biophysical laboratory. As a result, the biophysical community's acceptance of MS-based methods, used to study protein higher-order structure and dynamics, has accelerated the expansion of biophysical MS.Despite this growing trend, until now no single text has presented the full array of MS-based experimental techniques and strategies for biophysics. Mass Spectrometry in Biophysics expertly closes this gap i |
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