| |
|
|
|
|
|
|
|
|
1. |
Record Nr. |
UNISALENTO991002736069707536 |
|
|
Autore |
Di Sciascio, Alessandro F. |
|
|
Titolo |
Le politiche europee di coesione sociale tra amministrazione comunitaria e il sistema degli enti territoriali : un'introduzione critica / Alessandro F. Di Sciascio |
|
|
|
|
|
|
|
Pubbl/distr/stampa |
|
|
Torino : Giappichelli, 2014 |
|
|
|
|
|
|
|
ISBN |
|
|
|
|
|
|
Descrizione fisica |
|
|
|
|
|
|
Collana |
|
Diritto dell'economia ; 32 |
|
|
|
|
|
|
Disciplina |
|
|
|
|
|
|
Soggetti |
|
Unione Europea - Politica economica |
Unione Europea - Politica sociale |
|
|
|
|
|
|
|
|
Lingua di pubblicazione |
|
|
|
|
|
|
Formato |
Materiale a stampa |
|
|
|
|
|
Livello bibliografico |
Monografia |
|
|
|
|
|
Nota di bibliografia |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
2. |
Record Nr. |
UNISALENTO991001931489707536 |
|
|
Autore |
Carraro, Carlo |
|
|
Titolo |
The TRIP and STREP forecasting models of tourism flows : from world-wide to regional analysis in the Italian case / Carlo Carraro and Mara Manente |
|
|
|
|
|
|
|
Pubbl/distr/stampa |
|
|
Milano : Fondazione ENI Enrico Mattei, 1996 |
|
|
|
|
|
|
|
Descrizione fisica |
|
|
|
|
|
|
Collana |
|
Note di lavoro della Fondazione ENI Enrico Mattei ; 79.96 |
|
|
|
|
|
|
Altri autori (Persone) |
|
|
|
|
|
|
Disciplina |
|
|
|
|
|
|
Soggetti |
|
|
|
|
|
|
Lingua di pubblicazione |
|
|
|
|
|
|
Formato |
Materiale a stampa |
|
|
|
|
|
Livello bibliografico |
Monografia |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
3. |
Record Nr. |
UNINA9910907588203321 |
|
|
Autore |
Nicolosi Roncati, Francesco |
|
|
Titolo |
Chimica : con letture per gli istituti magistrali ... / Francesco Nicolosi Roncati |
|
|
|
|
|
|
|
Pubbl/distr/stampa |
|
|
Salerno, : Libreria E. Marchese, 1932 |
|
|
|
|
|
|
|
Edizione |
[4. ed] |
|
|
|
|
|
Descrizione fisica |
|
204 p., 20 p. di tav. : ill. ; 25 cm. |
|
|
|
|
|
|
Disciplina |
|
|
|
|
|
|
Locazione |
|
|
|
|
|
|
Collocazione |
|
|
|
|
|
|
Lingua di pubblicazione |
|
|
|
|
|
|
Formato |
Materiale a stampa |
|
|
|
|
|
Livello bibliografico |
Monografia |
|
|
|
|
|
4. |
Record Nr. |
UNINA9910300553803321 |
|
|
Autore |
Koshlan Tatiana |
|
|
Titolo |
Mathematical Modeling of Protein Complexes / / by Tatiana Koshlan, Kirill Kulikov |
|
|
|
|
|
|
|
Pubbl/distr/stampa |
|
|
Cham : , : Springer International Publishing : , : Imprint : Springer, , 2018 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
ISBN |
|
|
|
|
|
|
Edizione |
[1st ed. 2018.] |
|
|
|
|
|
Descrizione fisica |
|
1 online resource (378 pages) |
|
|
|
|
|
|
Collana |
|
Biological and Medical Physics, Biomedical Engineering, , 1618-7210 |
|
|
|
|
|
|
Disciplina |
|
|
|
|
|
|
Soggetti |
|
Biophysics |
Proteins |
Physics |
Biomathematics |
Biomedical engineering |
Biological and Medical Physics, Biophysics |
Protein Structure |
Numerical and Computational Physics, Simulation |
Mathematical and Computational Biology |
Biomedical Engineering and Bioengineering |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Lingua di pubblicazione |
|
|
|
|
|
|
Formato |
Materiale a stampa |
|
|
|
|
|
Livello bibliografico |
Monografia |
|
|
|
|
|
Nota di contenuto |
|
Introduction -- Physical methods for studying proteins -- Physical properties of amino acids and proteins -- Selection of a biological objects -- Mathematical simulation of complex formation of protein molecules allowing for their domain structure -- Mathematical modeling of histone dimers formation in vitro with solutions of different ionic strength in the presence of monovalent salts -- Mathematical modeling of the temperature effect on binding of monomeric proteins in aqueous solutions by example on histones H2A, H2B, H3 and H4 -- Mathematical modeling of the temperature effect on binding of different sites of protein BCL-XL in aqueous solutions -- Mathematical modeling of the phosphorylation effect on the nature formation of biological complexes P53-MDM2 and P53-P300. |
|
|
|
|
|
|
|
|
Sommario/riassunto |
|
This book is devoted to the physical and mathematical modeling of the formation of complexes of protein molecules. The models developed show remarkable sensitivity to the amino acid sequences of proteins, which facilitates experimental studies and allows one to reduce the associated costs by reducing the number of measurements required according to the developed criteria. These models make it possible to reach a conclusion about the interactions between different amino acid chains and to identify more stable sites on proteins. The models also take the phosphorylation of amino acid residues into account. At the end of the book, the authors present possible directions of application of their physical and mathematical models in clinical medicine. |
|
|
|
|
|
|
|
| |